Проанализирована уникальность точечных аминокислотных замен в последовательностях двух изотипов α-тубулинов психрофильной водоросли хлоромонас (Chloromonas), наличие которых может определять повышенную устойчивость к холоду этой водоросли. Сравнение всех известных аминокислотных последовательностей α-тубулинов растительного происхождения позволило установить, что только замена M268→V является уникальной и может оказывать существенное влияние на особенности пространственной структуры α-тубулина растений. С помощью моделирования молекулярных поверхностей α-тубулина Chloromonas, Chalmydomonas reinhardtii и гусиной травы Eleusine indica показано, что внедрение аминокислотной замены M268→V в последовательность тубулина гусиной травы приводит к уподоблению поверхности этого белка поверхности нативного α-тубулина хлоромонаса. Отмечено также изменение локальных гидрофобных свойств поверхности молекулы α-тубулина в зоне интердимерного контакта вследствие вышеупомянутой замены, что может играть важную роль в повышении уровня холодоустойчивости микротрубочек. Выявлена критическая роль аминокислотного остатка в положении 268 для формирования поверхности интердимерного контакта молекулы α-тубулина и высказано предположение о важности замен в этом положении для обеспечения устойчивости растений к абиотическим факторам различной природы (холод, гербициды).
Ключові слова:
